Thermodynamic investigation of DNA-binding affinity of wild-type and mutant transcription factor RUNX1

نویسندگان
چکیده

برای دانلود رایگان متن کامل این مقاله و بیش از 32 میلیون مقاله دیگر ابتدا ثبت نام کنید

اگر عضو سایت هستید لطفا وارد حساب کاربری خود شوید

منابع مشابه

DNA sequence correlations shape nonspecific transcription factor-DNA binding affinity.

Transcription factors (TFs) are regulatory proteins that bind DNA in promoter regions of the genome and either promote or repress gene expression. Here, we predict analytically that enhanced homooligonucleotide sequence correlations, such as poly(dA:dT) and poly(dC:dG) tracts, statistically enhance nonspecific TF-DNA binding affinity. This prediction is generic and qualitatively independent of ...

متن کامل

Thermodynamic stability of wild-type and mutant p53 core domain.

Some 50% of human cancers are associated with mutations in the core domain of the tumor suppressor p53. Many mutations are thought just to destabilize the protein. To assess this and the possibility of rescue, we have set up a system to analyze the stability of the core domain and its mutants. The use of differential scanning calorimetry or spectroscopy to measure its melting temperature leads ...

متن کامل

Molecular Docking and In Silico Study of Denileukin Diftitox: Comparison of Wild Type With C519S-Mutant

Background: Denileukin diftitox (trade name, Ontak) is the first recombinant immunotoxin (IM), in which the binding domain of diphtheria toxin has been replaced by the amino acid sequence of human interleukin-2 (DT389IL-2) using genetic engineering. Purity, stability, and structural property of the protein are critical factors for the scale-up production of this fusion protein. In this IM, loca...

متن کامل

determination of olanzapine and thiourea using electrodes modified by dna and film of copper-cobalt hexacyanoferrate & investigation of electro-oxidation of some catechol derivatives in the presence of 4-phenylsemicarbazid

چکیده هدف از این کار بررسی الکترواکسیداسیون کتکول و مشتقات آن در حضور 4-فنیل سمی کاربامازید بوده است اکسیداسیون کتکولها ترکیبات نا پایدار کینونها را تولید می کنند که این ترکیبات می تواند در واکنش مایکل بعنوان پذیرنده نوکلئوفیل عمل نمایند. در ادامه اکسایش کتکولهای (a-c1) را درحضور 4-فنیل سمی کاربامازید در محلول آب/استونیتریل (90/10)بوسیله ولتامتری چرخه ای و کولن متری در پتانسیل ثابت مورد بررسی ...

15 صفحه اول

ذخیره در منابع من


  با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید

ژورنال

عنوان ژورنال: PLOS ONE

سال: 2019

ISSN: 1932-6203

DOI: 10.1371/journal.pone.0216203